| 表现型 | 亚单位的结构 | 备注 |
| Hp[SB]1-1[/SB] | (α[SB]1F[/SB])[XB]2[/XB]β[XB]2[/XB]α[SB]1F[/SB]α[SB]1S[/SB]β[XB]2[/XB]（α[SB]1S[/SB]）[XB]2[/XB]β[XB]2[/XB] | 分子量约为8万，α链含氨基酸残基83个，β链含氨基酸残基245个 |
| Hp[SB]2-1[/SB] | （α[SB]1S[/SB]α[SB]2[/SB]β[XB]2[/XB]）n(α[SB]1F[/SB]α[SB]2[/SB]β[XB]2[/XB])n | 分子量为12万-20万的聚合体，由于n不同，可以在电泳中出现多条带 |
| Hp[SB]2-2[/SB] | （α[SB]2[/SB]β）nn=3-8 | 分子量为16万-40万，由于n不同，可在电泳中出现多条带 |
Hp的主要功能是能与红细胞中释出的自由形式存在的血红蛋白结合，每分子Hp可以结合两分子的Hp。结合是不可逆的，一旦结合后，复合物在几分钟之内转运到肝，肝细胞上有特异受体，可十分有效地结合Hp-Hb复合物进入肝细胞而被降解，氨基酸和铁可被机体再利用。因此Hp可以防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁。在一次急性血管内溶血时血循环中的Hp可以结合3g以上的Hb。Hp在溶血后含量急剧降低，Hp与Hb结合后不能重新被利用，但急性溶血后其在血浆中的浓度一般在一周内即可由再生而恢复。
临床意义：正常参考值范围较宽，因此一次测定的价值不大，连续观察可用于监测急性时相反应和溶血是否处于进行状态。
急性时相反应中血浆Hp增加，当烧伤和肾病综合征引起大量白蛋白丢失的情况下亦可增加，血管内溶血如溶血性贫血、输血反应、疟疾时Hp含量明显下降。此外，在严重肝病患者Hp的合成降低。在新生儿期只有成人的10%-20%（50-480mg/L），6个月后肝成熟，血浆Hp即达成人水平（300-2150mg/L）。
[b]（七）α[XB]2[/XB]-巨球蛋白[/b]
α[XB]2[/XB]巨球蛋白（α[XB]2[/XB]-macroglobulin,α[XB]2[/XB]MG或AMG）是血浆中分子量最大的蛋白质。分子量约为65.2万-80万，含糖量约8%，由4个亚单位组成。它与淋巴网状系统细胞的发育和功能有密切联系（虽然确切的机制尚未明确）。
α[XB]2[/XB]MG最突出的特性是能与多种分子和离子结合。特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性。如与许多肽链内切酶（包括丝氨酸、巯基、羧基蛋白水解酶和一些金属蛋白水解酶）的结合。这些蛋白水解酶有纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋白酶D等。研究表明，α[XB]2[/XB]MG与蛋白水解酶相互作用可使α[XB]2[/XB]MG的分子构象发生变化，当酶处于复合物状态时，酶的活性部位没有失活，但不容易作用于大分子底物，若底物为分子量小的蛋白质，即使有其它抗蛋白酶的存在，也能被α[XB]2[/XB]MG-蛋白酶复合物所催化而水解。这样，α[XB]2[/XB]MG起到有选择地保护某些蛋白酶活性的作用，这在免疫反应中可能具有重要意义。
α[XB]2[/XB]MG是由肝细胞与单核吞噬细胞系统中合成，半寿期约5天，但当与蛋白水解酶结合成为复合物后其清除率加速。
在低白蛋白血症时，α[XB]2[/XB]MG含量可增高，可能系一种代偿机制以保持血浆胶体渗透压。妊娠期及口服避孕药时血浓度增高。机制不明。可采用免疫化学法测定，正常成人参考值为1500-3500μg/L。
[b]（八）铜蓝蛋白[/b]
铜蓝蛋白（ceruloplasmin,CER）是一种含铜的α[XB]2[/XB]糖蛋白，分子量约为12万-16万，不易纯化。目前所知为一个单链多肽，每分子含6-7个铜原子，由于含铜而呈蓝色，含糖约10%，末端唾液酸与多肽链连接，具有遗传上的基因多形性。
CER具有氧化酶的活性，对多酚及多胺类底物有催化其氧化的能力。最近研究认为CER可催化Fe[SB]2+[/SB]氧化为Fe[SB]3+[/SB]。对于CER是否是铜的载体存在不同看法。血清中铜的含量虽有95%以非扩散状态处于CER，而有5%呈可透析状态由肠管吸收而运输到肝的，在肝中渗入CER载体蛋白（apoprotein）后又经唾液酸结合，最后释入血循环。在血循环中CER可视为铜的没有毒性的代谢库。细胞可以利用CER分子中的铜来合成含铜的酶蛋白，例如单胺氧化酶、抗坏血酸氧化酶等。
近年来另一研究结果认为CER起着抗氧化剂的作用。在血循环中CER的抗氧化活力可以防止组织中脂质过氧化物和自由基的生成，特别在炎症时具有重要意义。
CER也属于一种急性时相反应蛋白。
临床意义：血浆CER在感染、创伤和肿瘤时增加。其最特殊的作用在于协助Wilson病的诊断，即患者血浆CER含量明显下降，而伴有血浆可透析的铜含量增加。大部分患者可有肝功能损害并伴有神经系统的症状，如不及时治疗，此病是进行性和致命的，因此宜及时诊断，并可用铜螯合剂-青霉胺治疗。血浆CER在营养不良、严重肝病及肾病综合征时亦往往下降。妇女妊娠期、口服避孕药时其含量有明显增加。
[b]（九）转铁蛋白[/b]
转铁蛋白（transferrin，TRF，siderophilin）是血浆中主要的含铁蛋白质，负责运载由消化管吸收的铁和由红细胞降解释放的铁。以TRF-Fe[SB]3+[/SB]的复合物形式进入骨髓中，供成熟红细胞的生成。
TRF分子量约7.7万，为单链糖蛋白，含糖量约6%。TRF可逆地结合多价离子，包括铁、铜、锌、钴等。每一分子TRF可结合两个三价铁原子。TRF主要由肝细胞合成，半寿期为7天。血浆中TRF的浓度受铁供应的调节，在缺铁状态时，血浆TRF浓度上升，经铁有效治疗后恢复到正常水平。
临床意义：血浆中TRF水平可用于贫血的诊断和对治疗的监测。在缺铁性的低血色素贫血中TRF的水平增高（由于其合成增加），但其铁的饱和度很低（正常值在30%-38%）。相反，如果贫血是由于红细胞对铁的利用障碍（如再生障碍性贫血），则血浆中TRF正常或低下，但铁的饱和度增高。在铁负荷过量时，TRF水平正常，但饱和度可超过50%，甚至达90%。
TRF在急性时相反应中往往降低。因此在炎症、恶性病变时常随着白蛋白、前白蛋白同时下降。在慢性肝疾病及营养不良时亦下降，因此可以作为营养状态的一项指标。
妊娠及口服避孕药或雌激素注射可使血浆TRF升高。
有免疫试剂盒供应抗体级标准品。用免疫扩散或浊度法检测。正常成人参考值为2200-4000mg/L。新生儿为1300-2750mg/L。临床评价时常同时测定血清铁含量及TRF的铁结合容量（TIBC），并可计算出的TRF铁饱和度（%）。TRF亦可通过测定而间接计算估得，其计算方程式如下：
TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70
[b]（十）血红素结合蛋白[/b]
血红素结合蛋白（hemopexin,Hpx）分子量5.7万，单链多肽，含糖量约22%。正常血浆中含量为500-1000μg/L，和游离血红素有特异结合能力。它可配合结合珠蛋白对血红蛋白进行处理。当广泛溶血时，血浆结合珠蛋白耗竭，循环中游离的血红蛋白可降解为珠蛋白和血红素两部分。血红素不溶于水，可与Hpx结合成复合物而运输到肝，分子中的铁可被机体重新利用，卟啉环降解为胆红素而由胆管排出。Hpx并不能与血红蛋白结合，仅可与血红素可逆地结合，而在血循环中反复利用，这是机体有效地保存铁的又一种方式，而避免血红蛋白和血红素从肾排出体外。
[b]（十一）β[XB]2[/XB]-微球蛋白[/b]
β[XB]2[/XB]-微球蛋白（β[XB]2[/XB]-microglobulin,BMG）分子量为11800，存在于所有有核细胞的表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，并由此释放入血循环。它是细胞表面人类淋巴细胞抗原（HLA）的β链（轻链）部分（为一条单链多肽），分子内含一对二硫键，不含糖。半寿期约107分钟，可透过肾小球，但尿仅有滤过量的1%，几乎完全可由肾小管回收。
临床意义：在肾功能衰竭、炎症及肿瘤时，血浆中浓度可升高。主要的临床应用在于监测肾小管功能。特别用于肾移植后，如有排斥反应影响肾小管功能时，可出现尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神经系统浸润时，脑脊液中BMG可增高。因含量微，常用放射免疫方法测定，正常血浆BMG参考值为1.0-2.6μg/L，尿中0.03-0.37mg/d。
[b]（十二）C-反应蛋白[/b]
在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质（1941年发现），命名为C-反应蛋白（C-reactiveprotein,CRP）。最早采用半定量的沉淀试验，现在制备优质的抗血清，可以建立高灵敏度、高特异性、重复性好的定量测定方法。CRP是第一个被认为是急性时相反应蛋白的，在急性创伤和感染时其血浓度急剧升高。CRP由肝细胞所合成。
CRP含5个多肽链亚单位，非共价地结合为盘形多聚体。分子量为11.5万-14万。电泳分布在慢γ区带，有时可以延伸到β区带。其电泳迁移率易受一些因素影响，如钙离子及缓冲液的成分。
CRP不仅结合多种细胞、真菌及原虫等体内的多糖物质，在钙离子存在下，还可以结合卵磷脂和核酸。结合后的复合体具有对补体系统的激活作用，作用于C[XB]1q[/XB]。CRP可以引发对侵入细胞的免疫调理作用和吞噬作用，而表现炎症反应。
临床意义：作为急性时相反应的一个极灵敏的指标，血浆中CRP浓度在急性心肌梗死、创伤、感染、炎症、外科手术、肿癌浸润时迅速显著地增高，可达正常水平的2000倍。结合临床病史，有助于随访病程。特别在炎症过程中，随访风湿病、系统性红斑狼疮、白血病等。
采用何种免疫化学检测法，取决于各实验室条件和对灵敏度、特异性的要求。免疫扩散、放射免疫、浊度法，以及酶标免疫测定方法均有实用价值。正常值：800-8000μg/L（免疫扩散或浊度法）。
[b]（十三）其他血浆蛋白质[/b]
血浆脂蛋白系统将于第四章详细介绍，免疫球蛋白及补体系统由临床免疫学详细介绍，凝血因子由临床血液学详细介绍，此处略去。此外，在血浆中还有一些蛋白质仅择其特点，简介如下：
1．α[XB]1[/XB]-抗糜蛋白酶、间α胰蛋白酶抑制物处于α[XB]1[/XB]、α[XB]2[/XB]区带间。前者分子量6.8万，为急性时相反应蛋白之一；后者分子量16万，可分裂为碎片，具有抑制蛋白酶的作用。
2．一些来源于胎盘的血浆蛋白质除具有激素作用的人类绒毛膜促性腺激素（分子量约4万）及胎盘催乳素（lactogen）外，尚有妊娠相关血浆蛋白质（pregnancy-associatep lasmaprotein,PAPP-A分子量为75万，PAPP-B分子量100万左右）。妊娠特异β-球蛋白（SP）分子量约9万，妊娠期升高，可作为妊娠指标及监测胎儿胎盘功能。
3．溶菌酶分子量约1.5万。正常存在于细胞内的溶酶体及外分泌液（如唾液）中，有天然杀菌作用。由颗粒白细胞及单核细胞中产生，而不存在于淋巴细胞。因此在结核和单核细胞白血病中增高，电泳中可出现于γ区带之后，此溶菌酶可从肾小球滤过，但多数被肾小管重吸收而在小管上皮细胞内分解。可用于肾小管功能的检查。正常血清参考值为3.6-7.8mg/L。
4．癌胚抗原分子量近20万的糖蛋白。在结肠、肺、胰腺、胃及乳腺恶性肿瘤时血浆中浓度可升高。特异性不高，但可用于手术后随访监测手术是否清除彻底及复发，亦可用于监测化疗的进展情况。正常血浆浓度<2.5μg/L。 